Na białym stoliku leżą białe ręczniki, obok nich stoi słoik z proszkiem do prania, przekrojone na pół cytryny, olejki eteryczne w buteleczkach oraz kubek z klipsami do wieszania prania. Nagłówek do artykułu Enzymy.

Enzymy. Chemia w warunkach bio

Czas czytania w minutach: 6

Żywa fabryka

Pierwszym skojarzeniem z hasłem „fabryka chemiczna” nie są enzymy, tylko duży, cuchnący budynek, w którym coś podejrzanie zielonego bulgocze w wielkich kadziach. Choć nie jest to dokładnie zgodne z rzeczywistością, to jest w tym ziarno prawdy. Wiele reakcji wymaga naprawdę drastycznych warunków: wysoka temperatura (kilkaset stopni Celsjusza nie jest niczym dziwnym), wysokie ciśnienie, mocno kwaśne bądź mocno zasadowe środowisko, toksyczne katalizatory1Związki, które nie biorą udziału w reakcji, ale ją ułatwiają, zmniejszając barierę energetyczną. Mało tego, poza głównym produktem reakcji, często dostajemy w pakiecie szkodliwe zanieczyszczenia i… śmierdzące gazy.

Żywe organizmy nie bardzo pasują do tej wizji. Te stałocieplne mają niewielką możliwość regulacji temperatury. Zmiennocieplne są zależne od temperatury otoczenia. Tak czy inaczej, żywe organizmy do kilkuset stopni Celsjusza nie dojadą. W kwestii pH (czyli kwasowości) dowolność jest ciut większa, ale z ciśnieniem znów – nie poszalejemy. Nie mamy możliwości wygenerować w swoich wnętrznościach ciśnienia rzędu kilkuset atmosfer.

A jednak żywe organizmy są fabrykami chemicznymi, i to znacznie bardziej efektywnymi niż jakiekolwiek fabryki wybudowane przez ludzi. Przykładem niech będzie reakcja zamieniająca azot i wodór w amoniak, który potem jest wykorzystywany do produkcji nawozów amonowych. W warunkach przemysłowych proces ten nazywa się procesem Habera-Boscha. Zużywa on pomiędzy 1% a 2% całkowitej światowej produkcji energii. Standardowo prowadzi się go pod ciśnieniem rzędu 200 atmosfer, w temperaturze około 500°C i w obecności katalizatora – np. tlenku żelaza.

Wynika to z faktu, że azot cząsteczkowy jest bardzo mało reaktywny2Oznacza to, że trudno jest sprawić, żeby z czymś zareagował, czyli żeby połączył się z innymi atomami i stworzył inną cząsteczkę.. Przeprowadzenie go w dużo bardziej reaktywną formę (amoniak) wymaga naprawdę dużych ilości energii. A jak to robią organizmy żywe? Wielu z Was pewnie słyszało w szkole o tym, że rośliny motylkowe potrafią wiązać azot z atmosfery. To nie do końca prawda, bo azot wiążą bakterie korzeniowe żyjące w symbiozie z roślinami. Ale robią to pod ciśnieniem atmosferycznym i w temperaturze takiej, jaka akurat panuje na dworze… No więc jak?

Czego zazdroszczą nam inżynierowie

Odpowiedzią jest jedno słowo: enzymy. Jeśli kojarzą Wam się one z proszkami do prania, to… dobrze Ci się kojarzą. Enzymy to białka, które pełnią w organizmach tę samą rolę, co katalizatory w fabrykach3A co robią katalizatory? Przyspieszają reakcje chemiczne., ale robią to znacznie skuteczniej. Nie dość, że są w stanie pracować w niskiej temperaturze i pod niskim ciśnieniem, to jeszcze przyspieszają reakcję bardziej niż „zwykłe” katalizatory4Nawet do dziewięciu rzędów wielkości bardziej. Do tego potrafią prowadzić do syntezy bardzo, bardzo złożonych związków. Kontrolują przy tym, jak dokładnie produkt ma wyglądać (które z pary lustrzanych odbić chcemy uzyskać), co dla nas w warunkach laboratoryjnych jest bardzo trudne. Ale w jaki sposób?

Przede wszystkim: katalizatorami przemysłowymi najczęściej są różne metale lub małe cząsteczki. Ich mechanizm działania najczęściej polega na tym, że ułatwiają cząsteczkom reakcję. Jak? Pomagają im zbliżyć się do siebie lub aktywują konkretne wiązania chemiczne. W ten sposób trudna reakcja może zostać rozbita na mniejsze kawałki. Na przykład wyobraźmy sobie, że w naszej reakcji przyczepiamy jedną cząsteczkę do drugiej. Jeśli stosujemy katalizator, możemy przyczepić jedną z tych cząsteczek do katalizatora, co zmieni jej kształt. Następnie obok przyłączy się druga cząsteczka, która też zmieni swój kształt. Wtedy obie cząsteczki mogą się łatwiej połączyć.

Trójwymiarowy model - enzym
Tak wyglądają enzymy.

Katalizatory najczęściej katalizują określony typ reakcji (na przykład uwodornianie, czyli dołączanie wodoru do jakiejś cząsteczki). Natomiast w ramach tego typu reakcji są w stanie pracować z wieloma różnymi cząsteczkami.

Idealne dopasowanie

Enzymy są białkami. Oznacza to, że są one dużo większe niż małocząsteczkowe katalizatory przemysłowe. Potrafią być kilkaset razy większe i mają znacznie bardziej skomplikowaną strukturę. Niesie to za sobą całkiem dużo konsekwencji. Po pierwsze, oznacza to, że są w stanie dużo dokładniej dopasować się do związków, z którymi będą reagować. Chodzi tu zarówno o dopasowanie do substratów, jak i do produktów. Po drugie, białka mogą zmieniać swój kształt w czasie reakcji. Po trzecie wreszcie, różne fragmenty białek mają różne właściwości.

Co z tego wynika? Przede wszystkim, dopasowanie kształtu enzymu do kształtu związków, które reagują, sprawia, że enzymy często są bardzo “wybredne”. Będą pasowały do nich tylko konkretne cząsteczki. Często enzym jest w stanie “wybrać” jeden konkretny związek z mieszaniny kilku bardzo podobnych. Z jednej strony jest to wada: wiele enzymów jest mało uniwersalnych. Z drugiej strony jest to również zaleta. Po pierwsze, tak dokładne dopasowanie wymusza określony kształt produktu reakcji. Dla reakcji prowadzonych na „standardowych” katalizatorach często jest to trudne do osiągnięcia. Poza tym, w naszych organizmach jest bardzo wiele podobnych do siebie nawzajem związków. Enzymy są w stanie „wybrać”, który z nich ma ulec określonej reakcji. Niekontrolowane reakcje ze wszystkimi podobnymi do siebie związkami zakończyłyby się poważnymi problemami z funkcjonowaniem organizmu. Innymi słowy, nasze organizmy działają poprawnie tylko dlatego, że enzymy potrafią rozróżnić bardzo podobne związki.

Enzym jak maszyna

Duża liczba grup funkcyjnych i możliwość zmiany kształtu białka oznaczają z kolei, że enzym może oddziaływać z naszymi cząsteczkami na wiele różnych sposobów. Na ogół rozbija on reakcję na kilka mniejszych kawałków – traktując ją tak, jak mechanicy w Formule 1 traktują wymianę kół. Każdy z tych etapów jest przyspieszany w najbardziej efektywny możliwy sposób, zapewniając najwłaściwsze dla niego otoczenie. Można o tym pomyśleć w ten sposób: jeśli chcesz zrobić pierniczki, stół jest katalizatorem. Owszem, da się je zrobić, nie wałkując na płaskiej powierzchni, tylko rozgniatając ciasto „w powietrzu”. Jednak duża, płaska powierzchnia niewątpliwie ułatwia ten proces. Warto tu zauważyć, że niemała część katalizatorów to są płaskie powierzchnie, do których „przykleić się” mają związki ulegające reakcji. Z kolei enzym można porównać do maszyny, do której wrzucasz ciasto, a ona je sama wałkuje i wykraja z niego określone kształty.

W ludzkiej komórce znajduje się około 1300 różnych enzymów, każdy z nich katalizujący inną reakcję. W niektórych przypadkach możemy upewnić się, że działają one tak, jak powinny. Słyszeliście o tzw. próbach wątrobowych, a konkretniej badaniach AspAT i AlAT? To są właśnie testy wykrywające aktywność enzymów biorących udział w przemianach białek. Jeśli wskaźnik aktywności AspAT spadnie poniżej aktywności AlAT, sugeruje to choroby wątroby.

Jak działają enzymy – zobacz na filmie.

Enzymy – spróbujcie sami!

Ale jeśli chcecie przekonać się o działaniu enzymów, wcale nie musisz iść do laboratorium i się boleśnie kłuć. Nie musicie też wykonywać płatnych testów. Do eksperymentu wystarczy kawałek pieczywa, najlepiej białego. Odgryź kęs i zacznij go żuć długo i dokładnie. Czy po pewnym czasie zacząłeś czuć lekko słodki smak? Gratulacje! Wykazałeś właśnie, że Twoja ślina zawiera aktywną amylazę.

Amylaza to enzym, który rozkłada skrobię5Skrobia to cukier składający się z długiej linii cząsteczek glukozy połączonych liniowo jedna za drugą na prostsze cukry do etapu dwucukru, maltozy. Skrobia nie ma smaku, a maltoza jest słodka. Długie żucie daje amylazie ślinowej szansę na strawienie dużej ilości skrobi znajdującej się w pieczywie. Na tyle dużej, żeby wyczuć słodki smak maltozy.

Gdzie jeszcze wykorzystujemy enzymy? Zdarzyło Wam się piec ciasto drożdżowe? Gratulacje, wykorzystaliście enzymy w drożdżach do rozłożenia cukrów na dwutlenek węgla i wodę. Podobnie, jeśli warzymy piwo bądź produkujemy wino. Wtedy znów wykorzystujemy enzymy drożdży, tylko tym razem celem jest przekształcenie cukrów w alkohol etylowy.

Enzymy w gospodarstwie domowym

Pierzecie coś proszkiem z enzymami? Pomagają Wam: lipazy rozkładające tłuszcze, proteazy rozkładające białka lub amylazy rozkładające cukry. Dzięki nim taki proszek może efektywnie usuwać plamy w dość niskich temperaturach. Ba, tego typu proszki są bardziej aktywne w niskich niż w wysokich temperaturach. Dlaczego? Pamiętajcie: enzymy to białka. Mają duże możliwości, ale są dość wrażliwe. Enzymy obecne w zdecydowanej większości organizmów są przystosowane do działania w takiej temperaturze, jaką przeważnie ma ten organizm. Na przykład enzymy ludzkie najwyższą aktywność osiągają w temperaturze około 37°C. Z kolei w wysokiej temperaturze ulegają denaturacji – tracą swoją strukturę i przestają być aktywne.

Warto tutaj dodać, że od tej reguły są wyjątki – trzeba tylko wiedzieć gdzie szukać. Przykładowo: metodę PCR wykorzystuje się do badań DNA6Na przykład – testów na koronawirusa.. Wymaga ona cyklicznego podgrzewania próbki do przeszło stu stopni Celsjusza, a potem poddawania jej reakcji enzymatycznej. Początkowo po każdym cyklu grzanie-studzenie dodawano nową porcję enzymu, co było bardzo nieefektywne i kosztowne. Ale w latach 80’ Randall Saiki wpadł na pewien pomysł. Pomyślał: wykorzystajmy enzymy pochodzące z organizmów żyjących w gorących źródłach w słynnym parku Yellowstone! Ze względu na środowisko, w którym przyszło im żyć, enzymy te nie tylko wytrzymują, ale nawet są aktywne w bardzo wysokich temperaturach. I to był hit… A więcej o historii i zastosowaniach metody PCR w innym wpisie.

Bio w fabryce?

Spędziłem właśnie trochę czasu na przekonywaniu Was, że enzymy są super. W takim razie, dlaczego przemysł chemiczny wciąż korzysta z katalizatorów? Dlaczego nie przerzucą się wyłącznie na enzymy? Przede wszystkim: enzymy wyewoluowały do katalizowania reakcji potrzebnych żywym organizmom. Owszem, naukowcy pracują nad nowymi enzymami. Udało się na przykład wyhodować bakterie zawierające enzymy zdolne do rozkładania ropy. Są one wykorzystywane do czyszczenia wycieków ropy.

 Jest kilka innych zastosowań, do których udało się różnymi metodami „zaprząc” enzymy. Ale wciąż jest wiele reakcji, do których musimy stosować „zwykłe” katalizatory, ponieważ enzymów po prostu nie ma. Może to mieć też związek z rozpuszczalnością substratów. Zdecydowana większość enzymów pracuje w środowisku wodnym. Nie wszystkie związki, z którymi chcemy pracować, rozpuszczają się w wodzie. Wiele wymaga rozpuszczalników organicznych (takich, jak chloroform, eter czy heksan). Do takich reakcji często nie da się znaleźć dobrego enzymu.

Pamiętajmy jednak, że nauka nie stoi w miejscu. Naukowcy czerpią inspirację z przyrody. Z jednej strony próbują wyprodukować (czy to metodami biologicznymi, czy też chemicznymi) nowe enzymy. Z drugiej strony, projektując katalizatory, starają się je upodobnić do enzymów. 7Jednym z ciekawszych przypadków jest omniligaza, enzym pozwalający syntezować nowe enzymy już nie w drożdżach czy innych komórkach, tylko w laboratorium chemicznym. Enzym ten spokojnie działa w roztworach zawierających dużą ilość rozpuszczalników organicznych oraz czynników wywołujących denaturację normalnych białek.Więc – kto wie? Za kilka lat przemysłowe zastosowania enzymów mogą być znacznie szersze.

Źródła:

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22380/

https://www.sciencelearn.org.nz/resources/1947-enzymes-in-washing-powders

https://www.diffen.com/difference/Catalyst_vs_Enzyme

https://en.wikibooks.org/wiki/Principles_of_Biochemistry/Enzymes


4.5 2 votes
Oceń artykuł
Powiadom mnie!
Powiadom o
guest
5 komentarzy
Oldest
Newest Most Voted
Inline Feedbacks
View all comments
Mateusz

“przyspieszają reakcję bardziej niż „zwykłe” katalizatory” – ja dobrze rozumiem, że te 9 rzędów wielkości to nawet przyspieszenie miliard razy bardziej?

[…] mamy problem. Pamiętacie może, że w artykule o enzymach pisałem coś na temat optymalnej temperatury ich funkcjonowania? No więc w temperaturze rzędu 90 […]

[…] nie znajduje się tam, gdzie się go polimeraza “spodziewa”. Wtedy do akcji wkracza inny enzym, który poprawia błąd. Ze stu dwudziestu tysięcy błędów zostaje nam 1200. Dużo lepiej […]

[…] supersprawna fabryka chemiczna! Po więcej szczegółów odsyłam do naszego wpisu na temat enzymów? To, że syntezujemy w laboratorium związek, który występuje również w naturze – taki, […]